Lysozym (EC3.2.1.17) se také nazývá Murami dase nebo N-acetyl murein glykan hydroláza. V roce 1922 britský bakteriolog A. Fleming objevil, že v lidských slinách a slzách je enzym, který rozpouští bakteriální buněčné stěny. Pro svůj bakteriolytický účinek byl pojmenován lysozym. Od té doby se lysozym nachází také v různých tkáních a sekretech lidí a zvířat, stejně jako v některých rostlinách a mikroorganismech. S prohlubujícím se výzkumem se zjišťuje, že lysozym nejen rozpouští bakteriální buněčné stěny, ale působí i na buněčné stěny hub a jeho mechanismus je dále pochopen. V posledních letech lidé aplikovali lysozym k lékařskému ošetření, konzervaci potravin, chovu zvířat a bioinženýrství podle jeho bakteriolytických vlastností, což má určitou aplikační hodnotu.
1. Typy lysozymu
Lysozym lze rozdělit do dvou kategorií podle různých mikroorganismů, a to lysozym bakteriální buněčné stěny a lysozym buněčné stěny hub. V bakteriální buněčné stěně jsou dva druhy lysozymu, jeden je lysozym buněčné stěny, který působí na -1,4 glykosidickou vazbu, a druhý je lysozym buněčné stěny, který působí na peptidový "ocásek" a amidovou část. Lysozym buněčné stěny hub zahrnuje lysozym buněčné stěny kvasinek a lysozym buněčné stěny plísní.
Lysozym je v přírodě široce rozšířen a lze jej nalézt v lidských tkáních a sekretech, stejně jako ve zvířecích tkáních, přičemž největší obsah je ve vaječných bílcích. Existuje také v jiných rostlinných tkáních a mikrobiálních buňkách. Podle různých zdrojů se jeho povaha a mechanismus účinku mírně liší.
1.1 Lysozym z vaječného bílku
Lysozym z vaječného bílku tvoří 3,4 % ~ 3,5 % celkového proteinu vaječného bílku. Jako typický zástupce lysozymu je v současnosti klíčovým výzkumným objektem a jedním z nejjasněji pochopených lysozymů. Skládá se z 18 druhů 129 aminokyselinových zbytků, se 4 SS vazbami, molekulovou hmotností 14 000, izoelektrickým bodem 11,1, optimální teplotou 50 stupňů a optimální hodnotou pH 6-7. Jeho chemické vlastnosti jsou velmi stabilní a jeho struktura zůstává stabilní, když se hodnota pH prudce změní z 1,2 na 11,3. Je také velmi stabilní, když je vystaven teplu, a neztrácí svou aktivitu, když je ošetřen při pH 4 ~ 7 a 100 stupních po dobu 1 minuty. Je to stabilní alkalický protein, ale má špatnou tepelnou stabilitu v alkalických podmínkách.
Lysozym byl také izolován a purifikován z vaječného bílku jiných ptáků, jako jsou křepelky, perličky a krůty, a jeho aktivita je velmi podobná aktivitě lysozymu vaječného bílku a také se skládá ze 129 aminokyselin. Přestože je pořadí uspořádání odlišné, uspořádání aminokyselin aktivních částí je v zásadě stejné.
1.2 Lidský a savčí lysozym
Lidský lysozym existuje v sekretech, jako jsou slzy, sliny, nosní hlen a mléko, stejně jako lymfatické žlázy, bílé krvinky, játra, ledviny a lymfatické tkáně. 1 ml slz obsahuje 7 mg lysozymu a 1 ml mléka obsahuje 0,1 ~ 0,5 mg. Lidský lysozym se skládá ze 130 aminokyselinových zbytků se 4 SS vazbami a molekulovou hmotností 14 600. Jeho bakteriolytická aktivita je třikrát vyšší než u lysozymu vaječného bílku.
Pro savčí lysozym byl lysozym izolován z mléka skotu, prasat, koček, králíků, opic, koní, ovcí a dalších zvířat. Jeho chemické vlastnosti jsou podobné vlastnostem lidského lysozymu, ale jeho struktura není jasná a jeho bakteriolytická aktivita je mnohem nižší než u lidského lysozymu asi 3 000krát. Ceng Lin (1999) použil agarovou deskovou metodu ke stanovení obsahu lysozymu v králičím kolostru. Výsledky ukázaly, že obsah lysozymu v mlezivu byl (7.96 2,01) μg/ml a v normálním mléce byl (5.01 1,32) μg/ml. Mechanismus účinku lidského a savčího lysozymu je stejný jako u lysozymu vaječného bílku.
1.3 Rostlinný lysozym
V současnosti byl lysozym izolován z papáji, fíků, tuřínu, ječmene a dalších rostlin a jeho molekulová hmotnost je asi 24 000~29 100. Bakteriolytická aktivita rostlinného lysozymu na Micrococcus lysocladium není větší než 1/3 aktivity lysozymu vaječného bílku, ale jeho rozkladná aktivita na koloidní chitin je 10krát vyšší než u lysozymu vaječného bílku. Zhou Zewen (1994) izoloval lysozym z čínského zelí. Výsledky ukázaly, že specifická aktivita lysozymu byla 3 414. 6U/mg a násobek čištění byl 197,4. Lysozym v čínském zelí je aktivní v širokém rozmezí teplot a pH, optimální teplota je 60 stupňů a optimální hodnota pH je 5,8. Gao Xiangyang (1997) studoval bakteriostatický účinek lysozymu ředkve na tři grampozitivní bakterie a Proteus, Escherichia coli, Salmonella typhimurium, Pasteurella multocida, Salmonella pullorum, aerogenes a pět hub, jmenovitě Saccharomyces cerevisiae, Mucorrhusgriusniger racemosus, a Penicillium. Současně byl také studován bakteriostatický účinek lysozymu ředkve na šest rostlinných patogenních bakterií, jako je měkká hniloba zelí, citrusový vřed, bakteriální vadnutí rajčat, onemocnění pruhů rýže, bakteriální plíseň rýže a bakteriální vadnutí tabáku. Výsledky ukazují, že lysozym ředkvičky má na výše uvedené kmeny různé antibakteriální účinky.
1.4 Lysozym produkovaný mikroorganismy
V současnosti lze lysozym produkovaný mikroorganismy rozdělit do sedmi kategorií: ① endo-N-acetylhexosaminidáza, která je stejná jako lysozym vaječného bílku a ničí -1,4 glykosidické vazby v peptidoglykanu bakteriální buněčné stěny; (2) amidáza, která přerušuje vazbu N-acetylmuramová kyselina-L-alanin mezi NAM a peptidovým "ocáskem" v peptidoglykanu bakteriální buněčné stěny; ③ Endopeptidáza štěpí peptidovou vazbu v „ocasu“ a „můstku“ peptidu; ④ -1,3, -1,6 glukanáza a mananáza, které rozkládají buněčnou stěnu kvasinkových buněk; ⑤ Chitosanáza, působící společně s glukanázou, může rozkládat plísně a kvasinky; ⑥ Fosfát mananasy, působící společně s glukomanasou, může rozkládat protoplazmu; ⑦ Chitosanový enzym rozkládá hlavně Mucor a Rhizopus.
1.5 Lysozym produkovaný fágem
Enzym je specifický enzym, který je indukován fágovou infekcí, ale v neinfikovaných hostitelských buňkách neexistuje.
Informace v tomto článku pocházejí z internetu a nejsou používány jako rady k léčbě ani investiční rady. Pokud má tento článek dopad na vaše práva a zájmy nebo se zajímáte o tento produkt, kontaktujte nás prosím včas, abychom vám mohli poskytnout další pomoc